何为α–螺旋、β–折叠、β–转角

何为α–螺旋、β–折叠、β–转角

α螺旋、β折叠、β转角是蛋白质的二级结构。
α螺旋是指多肽链主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升;β折叠是指肽键平面折叠成锯齿状，相邻肽链主链的N-H和C=O之间形成有规则的氢键;β转角也称β弯曲、β回折、紧密转角和发夹结构，是指伸展的肽链形成180°的U型回折。

扩展资料
影响α-螺旋形成的因素：
α-螺旋的形成及其稳定与氨基酸组成和序列有极大的关系，疏水环境或蛋白质内部更容易形成a螺旋结构。

1、侧链R基团大（β-碳有分支如Ile、Thr）不易形成α-螺旋。
2、酸性或碱性氨基酸集中的区域不易形成α-螺旋（同种电荷相斥）。
3、Gly在肽中连续存在时，不易形成α-螺旋;（侧链太小，螺旋的稳定性差）如：丝心蛋白含50%Gly，不形成α-螺旋。
4、Pro、羟脯氨酸中止α-螺旋（a-亚氨基不能形成氢键，吡咯环使得Cα-N键不能自由旋转）。

β折叠和延伸链是一样的吗？

庄严老师讲过不一样，β折叠和延伸链都是蛋白质的结构，但有区别。
β折叠可以把它们想象为由折叠的条状纸片侧向并排而成，每条纸片可看成是一条肽链，称为β折叠股或β股(β－strand)，肽主链沿纸条形成锯齿状，处于最伸展的构象，氢键主要在股间而不是股内。

延伸链：其实就是氨基酸组成的肽链。

β折叠怎么消除

又称β片层结结构，β-折叠为—种比较伸展、呈锯齿状的肽链结构，当两段以上的β-折叠结构平行排布并以氢键相连所形成的结构称为β-片层或β-折叠层。是蛋白质的一种二级结构。

在beta-折叠中(英语：pleatedsheet)，两条以上胺基酸链（肽链），或同一条肽链之间的不同部分形成平行或反平行排列，成为“股”。

肽平面之间呈手风琴状折叠，股与股之间会通过氢键固定，但氢键主要在股间而不是股内。胺基酸残基的R侧链分布在片层的上下。简介存在于各种天然蛋白质中的一种特定的瓦楞状立体结构，又称β－片层。如果把毛发等不溶性蛋白质在热水中浸泡,并用力拉伸,就可发现这些物质的结构是β－折叠层。

蚕丝的丝心蛋白在天然状态下也有同样的结构。在大多数情况下，β－折叠层是两条或两条以上肽链并列在一起，彼此以氢键连接构成的层状结构（图1）。层状结构中的肽链彼此间或平行排列（N端同处一侧），或反平行排列（N端分处两侧），分别构成平行和反平行β－折叠层。

平行和反平行折叠层折叠程度稍有差异，如第1氨基酸残基的α－碳原子与顺序上第3氨基酸残基的α－碳原子的距离，在平行β－折叠层中为 6.5埃，在反平行β－折叠层中是7.0埃（图2）。发展历史60年代以来,球状蛋白质的晶体结构被陆续解出,发现许多蛋白质中都有β-折叠层,平行的和反平行的都有。有时候许多段肽链排列成一大片，正、反平行的β－折叠层也可交错在一起排列，构成“扭转折叠层”。

在多数蛋白质中，β－折叠层与α－螺旋是并存的,但也有个别蛋白质如免疫球蛋白 IgG的分子中只存在β－折叠层和无特定结构的部分。Beta-折叠层并不是平的，因为侧链的存在使得它看上去像手风琴一样波纹起伏。这样每一股会更紧密排列，氢键更容易建立。

氢键的距离为7埃。在蛋白质结构中beta-折叠通常会用箭头表示。肽链的氮端在同侧为顺式，两残基间距为0.65nm;不在同侧为反式，两残基间距为0.70nm。反式较顺式平行肽链更加稳定。

能形成β折叠的胺基酸残基一般不大，而且不带同种电荷，这样有利于多肽链的伸展，如甘氨酸、丙氨酸在β折叠中出现的几率**。免疫球蛋白有大量的Β－肽链层。另一种常见的蛋白质模序是alpha-螺旋和三种不同的β－转角。不属于一个模序的蛋白质一级结构部分被称之为不规则螺旋。

这些部分对蛋白质的空间构象非常重要。

β折叠的历史

60年代以来,球状蛋白质的晶体结构被陆续解出,发现许多蛋白质中都有β-折叠层,平行的和反平行的都有。有时候许多段肽链排列成一大片，正、反平行的β－折叠层也可交错在一起排列，构成“扭转折叠层”。

在多数蛋白质中，β－折叠层与α－螺旋是并存的,但也有个别蛋白质如免疫球蛋白 IgG的分子中只存在β－折叠层和无特定结构的部分。

β折叠层并不是平的，因为侧链的存在使得它看上去像手风琴一样波纹起伏。这样每一股会更紧密排列，氢键更容易建立。氢键的距离为7埃。在蛋白质结构中beta-折叠通常会用箭头表示。

肽链的氮端在同侧为顺式，两残基间距为0.65nm;不在同侧为反式，两残基间距为0.70nm。反式较顺式平行肽链更加稳定。能形成β折叠的胺基酸残基一般不大，而且不带同种电荷，这样有利于多肽链的伸展，如甘氨酸、丙氨酸在β折叠中出现的几率**。

免疫球蛋白有大量的Β－肽链层。另一种常见的蛋白质模序是alpha-螺旋和三种不同的β－转角。不属于一个模序的蛋白质一级结构部分被称之为不规则螺旋。

这些部分对蛋白质的空间构象非常重要。